脂多糖結合蛋白（LBP）的結構、功能及其在免疫反應中的作用
LBP是一種存在于人和許多動物血漿或其他體液內分子量為5.8萬～6萬的糖蛋白。分析人、兔、小鼠LBP的核苷酸、氨基酸序列發現，三者LBP分子具有較高的同源性。LBP分子不耐熱，56℃，30min處理就可使血清LBP生物活性丟失70%以上，62℃處理30min，可使其活性完全喪失。
LBP的分子結構與其結合活性密切相關。研究表明，LBP的N-末端（1～197）可與LPS的脂質A特異結合，對R型和S型LPS均有很高的親和力（KD=10-9M）。C-末端（198~456）與LBP轉移LPS給CD14有關。LBP定點突變（Site-directed mutagenesis）和LBP衍生多肽的競爭實驗顯示，LBP的LPS結合區位于分子N-末端（91～100殘基間），含有基本的賴氨酸和精氨酸殘基。將Arg-94，Lys-95和Lys-99突變（即用丙氨酸替換），LBP結合LPS活性被抑制，其中Lys-95是最重要的殘基，但完全阻斷LBP活性需要Arg-94和Lys-99的同時丟失。
氨基酸序列分析顯示，LBP僅為存在于血循環內LPS結合蛋白家族中的一種，其他蛋白分子還有：殺菌通透性增強蛋白（bactericidal/ permeability increasing protein，BPI）、膽固醇酯轉運蛋白（cholesterol ester transport protein，CETP）和磷脂轉運蛋白（phospholipid transportprotein，PLTP）。四種蛋白在結構上有高度的相似性。基因結構分析也顯示四種蛋白的基因也呈明顯的相似性，LBP基因約28.5kb長，有14個外顯子。BPI 基因為31.5kb，含15個外顯子。四種基因的外顯子/內含子的連接幾乎相同，大多數外顯子的大小相同。LBP和BPI第3、4外顯子均編碼LPS結合域。
