CD14分子的介紹與合成表達過程簡介
CD14能結合許多微生物配體，如革蘭陰性菌LPS、分支桿菌的脂阿拉伯甘露聚糖（lipoarabinomannan，LAM）、螺旋體脂蛋白、革蘭陽性菌的脂蛋白、磷壁酸以及細菌細胞壁的共同成分如肽聚糖，凋亡小體等。CD14能夠催化病原體（如革蘭陰性菌）以及其產物（內毒素分子）與細胞膜上的受體（如Toll-like receptor 4，TLR4）結合；催化脂蛋白與TLR2結合等。
CD14在巨噬細胞、中性粒細胞的細胞膜上表達極為豐富，如在每個中性粒細胞膜上約有3000個，可以濃集配體分子，參與受體-配體的內化（internalization）過程。通過內化活動，既可激活細胞因子的表達，也可參與內毒素分子等物質的降解及解毒效應，如將內毒素分子內化到內體，然后轉運到溶酶體，在中性粒細胞和巨噬細胞中由酰基酸基水解酶（acyloxyacyl hydrolase）分解生成脫酰基脂質ⅣA，或在磷酸酶作用下發生去磷酸化，生成單磷酸脂質ⅣA，使內毒素分子失去毒性。
CD14能夠將配體傳給相應受體，發揮受體-配體結合的效應，如傳遞給TLR4，而發生內毒素信號轉導，激活一系列酶學級聯反應，使TNF-a、IL-1、IL-6表達。如將革蘭陽性菌的脂蛋白轉遞給TLR2，同樣可以誘導細胞因子如IL-12的表達。CD14分子既參與內毒素的清除效應，也參與單核細胞、巨噬細胞的激活效應，另外，CD14也參與凋亡細胞的清除反應。
在單核細胞、巨噬細胞、中性粒細胞中，CD14的合成和表達可以受到不同介質的調節和改變，如在中性粒細胞中，TNF-α、G-CSF、甲酰蛋氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸（formylmethionyl-leucyl-phenylalanine ，f-MLP）和LPS可以使CD14表達上調到2倍左右。在單核細胞中，抗炎癥因子IL-4和IL-13在24~48h中可以使CD14在轉錄水平上表達下降。INF-α，INF-γ、IL-2和TGF-β能夠誘導CD14表達快速下調，CD14的配體LPS也能改變CD14分子在單核細胞上的數目。在不同的細胞類型中，用不同的內毒素濃度和培育時間進行培育，CD14分子的表達結果也不一致。用LPS刺激單核細胞30～180min后，CD14表達的程度顯示快速上調達50%~100%；接著，3～6h后，CD14表達下調達50%~75%；1～6d后又顯著上調達200%~300%。首次CD14快速上升是由于細胞內CD14分子池發生細胞內轉位的結果，第二次上升是與蛋白質重新合成以及單核細胞分化有關。
CD14 為髓性細胞的模式識別分子。除了LPS之外，某些宿主分子和其他細菌分子也可以結合到髓性細胞的CD14分子上，并能誘導轉錄因子的活化。這些分子包括：磷脂酰肌醇化合物（phosphatidylinositides），結核桿菌的LAM、肺炎克雷伯桿菌的酰基聚半乳糖苷、假單胞菌的聚糖醛酸（polyuronic acid）聚合物、鏈球菌鼠李糖-半乳糖聚合物、PGN的肽聚糖，脂胞壁酸、皮炎芽生菌﹑酵母的W1表面抗原、疏螺旋體（bortelia）、蒼白密螺旋體、脆弱類桿菌的外膜脂蛋白和脂多肽、節肢動物的甲殼質、革蘭陽性菌的細胞提取物，宿主的熱休克蛋白70（heat shock protein 70，hsp70）以及凋亡小體等。另外，LAM也可在重組sCD14或重組LBP存在的條件下刺激未分化的THP-1細胞發生NF-κB轉位，同時無CD14表達的細胞和PGN無反應的細胞能夠在轉染CD14分子后變成PGN敏感性細胞。
上述CD14配體分子均為高度保守的分子，具有類似的結構特點，能夠被相同的受體所識別，如髓性細胞的CD14分子、TLR等。盡管這些共同的結合受體為CD14，但就LPS 和LPS類似配體而言，其他CD14結合信號轉導分子可能存在差異，如LPS受體為TLR4、脂蛋白受體為TLR2、細菌DNA中CpG受體為TLR9。
